AMINOKWASY

Aminokwasy s▒ podstawowymi elementami bia│ek. Sk│adaj▒ siΩ z: grupy aminowej, grupy karboksylowej, atomu wodoru oraz specyficznej dla ka┐dego aminokwasu grupy R. Wszystkie te elementy skupione s▒ wok≤│ wΩgla a .

Centralny wΩgiel po│▒czony jest z czterema r≤┐nymi podstawnikami, co powoduje, ┐e jest on asymetryczny. Zwi▒zane jest to z dwoma mo┐liwymi u│o┐eniami grup otaczaj▒cych wΩgiel.

Te dwie formy nazywa siΩ izomerami optycznymi. W przestrzeni tr≤jwymiarowej nie jest mo┐liwa zamiana ich w siebie bez zniszczenia struktury. S▒ one wzajemnymi odbiciami lustrzanymi. Wszystkie aminokwasy spotykane w organizmach ┐ywych wystΩpuj▒ w formie l. Dlatego, m≤wi▒c o nich, pomija siΩ ten element w nazwie: np. zamiast o l-alaninie m≤wi siΩ o alaninie.

W roztworze o pH=7 (obojΩtnym) aminokwasy wystΩpuj▒ w formie jon≤w obojnaczych. Grupa aminowa posiada │adunek dodatni (NH₃⁺), a grupa karboksylowa û ujemny (COO^û). Tak▒ formΩ nazywamy jonem obojnaczym. Gdy pH otoczenia ulegnie zmianie, zmienia siΩ te┐ stan jonizacji cz▒steczki aminokwasu. Wraz ze wzrostem pH (zmniejszenie stΩ┐enia jon≤w H⁺), zaczyna przewa┐aµ forma o niezjonizowanej grupie NH₃. Gdy pH spada (wzrost stΩ┐enia H⁺), grupa aminowa ulega jonizacji, podczas, gdy grupa karboksylowa przyjmuje formΩ COOH.

W bia│kach wystΩpuje zestaw 20 podstawowych aminokwas≤w. Ten zestaw jest jednolity dla ca│ego ╢wiata o┐ywionego. Choµ spotkaµ mo┐na r≤wnie┐ aminokwasy spoza podstawowej dwudziestki, s▒ one g│≤wnie efektem modyfikacji posttranslacyjnych.

Aminokwasy r≤┐ni▒ siΩ jedynie │a±cuchami bocznymi (R) û reszta element≤w pozostaje niezmieniona. Grupy boczne r≤┐niµ siΩ mog▒:

• kszta│tem
• wielko╢ci▒
• │adunkiem elektrycznym
• reaktywno╢ci▒
• zdolno╢ci▒ do tworzenia wi▒za± wodorowych i hydrofobowych

Bior▒c pod uwagΩ w│a╢ciwo╢ci grupy R, aminokwasy mo┐na podzieliµ na: hydrofobowe i hydrofilowe, a w obrΩbie tej grupy dodatkowo na kwasowe, zasadowe i niena│adowane.

Do tej grupy zaliczamy alaninΩ, kt≤rej grup▒ boczn▒ jest grupa metylowa. Trzy i czterowΩglowe │a±cuchy boczne posiadaj▒ walina, leucyna i izoleucyna. Izoleucyna charakteryzuje siΩ obecno╢ci▒ dw≤ch centr≤w aktywnych optycznie. Alifatyczny │a±cuch boczny proliny zapΩtlony jest tak, ┐e │▒czy siΩ r≤wnie┐ z grup▒ aminow▒. Kolejny aminokwas û fenyloalanina û zawiera pier╢cie± fenylowy po│▒czony z grup▒ metylenow▒ (ûCH₂û).úa±cuchem bocznym tryptofanu jest pier╢cie± indolowy po│▒czony z grup▒ metylow▒, wodorami i atomem azotu. Ostatnim aminokwasem z grupy hydrofobowych jest metionina. Zawiera ona w swej grupie bocznej atom siarki.

Ta grupa aminokwas≤w wykazuje silne w│a╢ciwo╢ci hydrofobowe. Ta tendencja do unikania kontaktu z wod▒ i zdolno╢µ do grupowania siΩ maj▒ znaczenie dla stabilizacji struktury bia│ek w ╢rodowisku wodnym.

Najprostszym aminokwasem w tej grupie jest glicyna û jej grupΩ boczn▒ stanowi jedynie atom wodoru. W wyniku tego glicyna nie wykazuje czynno╢ci optycznej (nie jest asymetryczna). Tyrozyna posiada │a±cuch boczny w postaci pier╢cienia aromatycznego z do│▒czon▒ grup▒ hydroksylow▒, kt≤ra powoduje, ┐e aminokwas ten charakteryzuje siΩ dosyµ du┐▒ reaktywno╢ci▒ chemiczn▒. Cysteina zawiera w swej grupie bocznej atom siarki w postaci grupy hydrosulfidowej (SH). Grupa ta jest silnie reaktywna i bierze udzia│ w tworzeniu mostk≤w dwusiarczkowych wp│ywaj▒cych na strukturΩ niekt≤rych bia│ek. Kolejnymi aminokwasami nale┐▒cymi polarnymi s▒ seryna i treonina zawieraj▒ce w alifatycznym │a±cuchu bocznym grupy hydroksylowe. Podobnie jak w przypadku tyrozyny, grupy te powoduj▒ wzrost reaktywno╢ci. Treonina, obok izoleucyny, jest jednym z dw≤ch aminokwas≤w posiadaj▒cych dwa centra optyczne. Asparagina i glutamina, ostatnie z grupy, s▒ pochodnymi asparaginianu i glutaminianu powsta│ymi w wyniku do│▒czenia grupy amidowej.

W ╢rodowisku o odczynie obojΩtnym lizyna i arginina maj▒ │adunek dodatni, podczas gdy histydyna │atwo mo┐e przechodziµ miΩdzy │adunkiem dodatnim, a obojΩtnym. W│a╢ciwo╢µ ta jest wykorzystana w centrach aktywnych enzym≤w, gdzie histydyna zmieniaj▒c stany na│adowania katalizuje powstawanie i zrywanie wi▒za±.

Do tej grupy nale┐▒ tylko dwa aminokwasy o podobnej budowie: asparaginian (kwas asparaginowy) i glutaminian (kwas glutaminowy). úa±cuchy boczne tych aminokwas≤w w fizjologicznym zakresie pH posiadaj▒ │adunek ujemny.

Przy oznaczaniu aminokwas≤w czΩsto stosuje siΩ skr≤ty jedno b▒d╝ trzyliterowe. Jest to szczeg≤lnie przydatne przy opisywaniu │a±cucha polipeptydowego. Poni┐ej zestawiono aminokwasy wraz z ich skr≤tami i opisuj▒cymi je kodonami nukleotydowymi.

WODA

NUKLEOTYDY

Webmaster