home *** CD-ROM | disk | FTP | other *** search
/ BCI NET 2 / BCI NET 2.iso / archives / demos / misc / prosite.lha / Prosite / data / PDOC00613 < prev    next >
Encoding:
Text File  |  1995-03-04  |  3.7 KB  |  69 lines
  1. ******************************************************
  2. * ArgE / dapE / ACY1 / CPG2 / yscS family signatures *
  3. ******************************************************
  4.  
  5. The  following  enzymes  have   been   shown [1,2,3]  to be  evolutionary  and
  6. functionally related:
  7.  
  8.  - In the biosynthetic pathway from glutamate to  arginine, the  removal of an
  9.    acetyl group from  N2-acetylornithine can  be catalyzed  via  two  distinct
  10.    enzymatic  strategies  depending on the organism.  In some  bacteria and in
  11.    fungi, the   acetyl   group  is  transferred  on  glutamate  by   glutamate
  12.    acetyltransferase (EC 2.3.1.35) while in enterobacteria such as Escherichia
  13.    coli, it is   hydrolyzed  by   acetylornithine   deacetylase  (EC 3.5.1.16)
  14.    (acetylornithinase) (AO) (gene argE). AO is a homodimeric  cobalt-dependent
  15.    enzyme which displays broad specificity and can also deacylates  substrates
  16.    such as acetylarginine, acetylhistidine, acetylglutamate semialdehyde, etc.
  17.  - Succinyldiaminopimelate desuccinylase (EC 3.5.1.18)  (SDAP)  (gene dapE) is
  18.    the enzyme  which  catalyzes  the  fifth step in the biosynthesis of lysine
  19.    from aspartate  semialdehyde: the hydrolysis of succinyl-diaminopimelate to
  20.    diaminopimelate and succinate. SDAP  is an  enzyme that  requires cobalt or
  21.    zinc as a cofactor.
  22.  - Aminoacylase-1   [4]  (EC 3.5.1.14)   (N-acyl-l-amino-acid  amidohydrolase)
  23.    (ACY1). ACY1  is a homodimeric zinc-binding mammalian enzyme that catalyzes
  24.    the hydrolysis of N-alpha-acylated amino acids (except for aspartate).
  25.  - A N-acyl-L-amino acid amidohydrolase from Bacillus stearothermophilus (gene
  26.    ama).
  27.  - Pseudomonas strain NS671 hydantoin utilization protein C (gene hyuC). It is
  28.    involved in the conversion  of 5-substituted hydantoins to corresponding L-
  29.    amino acids.
  30.  - Carboxypeptidase G2 (EC 3.4.17.11) (folate  hydrolase G2)  (gene cpg2) from
  31.    Pseudomonas strain RS-16.  This enzyme catalyzes the hydrolysis of  reduced
  32.    and non-reduced  folates  to  pteroates  and glutamate. G2 is a homodimeric
  33.    zinc-dependent enzyme.
  34.  - Vacuolar carboxypeptidase S (EC 3.4.17.4) (yscS) from yeast (gene CPS1).
  35.  
  36. These enzymes  share  a  few characteristics. They hydrolyse peptidic bonds in
  37. substrates that share a common structure, they are dependent on cobalt or zinc
  38. for their  activity  and  they are proteins of 40 Kd to 60 Kd with a number of
  39. regions of sequence similarity.
  40.  
  41. As signature patterns for  these  proteins, we  selected  two of the conserved
  42. regions. The first pattern is located in the N-terminal section of the enzyme,
  43. the second is located in the central section. Each pattern contains one of the
  44. two conserved histidine residues which could well be involved in binding metal
  45. ions.
  46.  
  47. -Consensus pattern: [LIVMF]-x-[GSA]-H-x-D-x-V-x(9,13)-P-F
  48. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL,  except
  49.  for hyuC and Bacillus stearothermophilus ama.
  50. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  51.  
  52. -Consensus pattern: [SAGM]-x-[KRSA]-[SAG]-x(5)-[LIVM]-x(3)-G-x-[SAGPQ]-[SAG]-
  53.                     H-[SAGV]-[SAG]
  54. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  55. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  56.  
  57. -Last update: June 1994 / Patterns and text revised.
  58.  
  59. [ 1] Meinnel T., Schmitt E., Mechulam Y., Blanquet S.
  60.      J. Bacteriol. 174:2323-2331(1992).
  61. [ 2] Boyen A., Charlier D., Sakanyan V., Mett I., Glansdorff N.
  62.      Gene 116:1-6(1992).
  63. [ 3] Sakanyan V., Desmarez L., Legrain C., Charlier D., Mett T.,
  64.      Kochikyan A., Savchenko A., Boyen A., Falmagne P., Pirard A.,
  65.      Glansdorff N.
  66.      Appl. Environ. Microbiol. 59:3878-3888(1993).
  67. [ 4] Mitta M., Ohnogi H., Yamamoto A., Kato I., Sakiyama F., Tsunasawa S.
  68.      J. Biochem. 112:737-742(1992).
  69.