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Text File  |  1995-03-04  |  2.1 KB  |  43 lines
  1. ************************
  2. * MAM domain signature *
  3. ************************
  4.  
  5. A domain of about 170 amino acids has been recognized [1] in the extracellular
  6. region of  functionally diverse proteins.   All these proteins have a modular,
  7. receptor-like architecture  that  comprises a  signal  peptide,  followed by a
  8. large N-terminal extracellular  domain,  a  single  transmembrane region and a
  9. intracellular domain. These proteins are listed below.
  10.  
  11.  - Meprin.  This cell  surface glycoprotein  contains  a  zinc-metalloprotease
  12.    domain that is  capable  of degrading a variety of polypeptides.  Meprin is
  13.    composed of two structurally  related subunits (alpha and beta)  that  form
  14.    homo- or heterotetramers by the non-covalent association of  two disulfide-
  15.    linked dimers.  In  both subunits  the  MAM  domain  is  located  after the
  16.    catalytic domain.
  17.  - A5 antigen.  A developmentally  regulated cell surface protein from Xenopus
  18.    laevis which  is  presumed  to  be   involved  in  the neuronal recognition
  19.    between  the  optic  nerve  fibers  and  the  visual  centers  during nerve
  20.    innervation.   In A5  the  MAM   domain  is  located  near the  end of  the
  21.    extracellular domain.
  22.  - Receptor-like  tyrosine  protein  phosphatase  Mu  and Kappa (EC 3.1.3.48).
  23.    These PTPases have an extracellular  region  which  consist of a MAM domain
  24.    followed by an IG-like domain and four fibronectin-type III domains.
  25.  
  26. The MAM  domain  is likely to have  an  adhesive  function.  It  contains four
  27. conserved cysteines which probably form two disulfide bridges. The pattern for
  28. MAM contains the third conserved cysteine which is located in the central part
  29. of the domain.
  30.  
  31. -Consensus pattern: G-x(12)-G-x(2)-A-x-L-x(4)-[LIVM]-x(6,7)-C-[LIVM]-x-F
  32.                     [C may be involved in a disulfide bond]
  33. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  34. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  35.  
  36. -Expert(s) to contact by email: Bork P.
  37.                                 bork@embl-heidelberg.de
  38.  
  39. -Last update: June 1994 / Text revised.
  40.  
  41. [ 1] Beckmann G., Bork P.
  42.      Trends Biochem. Sci. 18:40-41(1993).
  43.