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Text File  |  1995-03-04  |  2.7 KB  |  55 lines
  1. **********************************************************************
  2. * Guanine-nucleotide dissociation stimulators CDC25 family signature *
  3. **********************************************************************
  4.  
  5. Ras proteins are membrane-associated molecular switches that  bind GTP and GDP
  6. and  slowly  hydrolyze  GTP to GDP [1].  The  balance  between  the  GTP bound
  7. (active) and GDP bound (inactive) states  is regulated  by the opposite action
  8. of proteins activating the GTPase activity and that of  proteins which promote
  9. the loss of bound GDP and the uptake of fresh GTP [2,3].  The latter  proteins
  10. are known  as  guanine-nucleotide dissociation stimulators (GDSs)  (or also as
  11. guanine-nucleotide releasing (or exchange) factors (GRFs)).  Proteins that act
  12. as GDS can be classified  into at least two families, on the basis of sequence
  13. similarities.  One of  these families is currently known to group the proteins
  14. listed below   (references   are   only    provided  for  recently  determined
  15. sequences):
  16.  
  17.  - CDC25 from yeast.
  18.  - SCD25 from yeast.
  19.  - ste6 from fission yeast.
  20.  - Son of sevenless (gene sos) from Drosophila.
  21.  - p140-RAS GRF (cdc25Mm) from  mammals.  This protein possesses both a domain
  22.    belonging to the CDC25 family  and one belonging to the CDC24 family.
  23.  
  24.  - BUD5 from yeast, that may interact with the ras-like protein RSR1/BUD1.
  25.  - LTE1 from yeast, whose target protein is not yet known.
  26.  - ralGDS from mammals, which interacts with  the  ras-like  proteins ralA and
  27.    ralB [4].
  28.  
  29. Except for the last two,  all  the  above proteins seem to act as GDS specific
  30. for Ras proteins. The size of these proteins range from 309 residues (LTE1) to
  31. 1596 residues (sos). The  sequence  similarity shared by all these proteins is
  32. limited to  a  region  of about 250  amino acids generally located in their C-
  33. terminal section  (currently the only exceptions are sos and ralGDS where this
  34. domain makes  up the central part of the protein). This domain has been shown,
  35. in CDC25  an  SCD25,  to be essential for the activity of these proteins. As a
  36. signature pattern, we selected the most conserved section of this domain.
  37.  
  38. -Consensus pattern: [GAP]-[CT]-V-P-[FY]-x(4)-[LIVMFY]-x-[DN]-[LIVM]
  39. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  40. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  41.  
  42. -Expert(s) to contact by email: Boguski M.S.
  43.                                 boguski@ncbi.nlm.nih.gov
  44.  
  45. -Last update: June 1994 / Text revised.
  46.  
  47. [ 1] Bourne H.R., Sanders D.A., McCormick F.
  48.      Nature 349:117-127(1991).
  49. [ 2] Boguski M.S., McCormick F.
  50.      Nature 366:643-654(1993).
  51. [ 3] Downward J.
  52.      Curr. Biol. 2:329-331(1992).
  53. [ 4] Albright C.F., Giddings B.W., Liu J., Vito M., Weinberg R.A.
  54.      EMBO J. 12:339-347(1993).
  55.