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Text File  |  1995-03-04  |  1.6 KB  |  33 lines
  1. ***************************************************************************
  2. * Orn/Lys/Arg decarboxylases family 1 pyridoxal-phosphate attachment site *
  3. ***************************************************************************
  4.  
  5. Pyridoxal-dependent decarboxylases  acting  on ornithine, lysine, arginine and
  6. related substrates  can be classified into two different families on the basis
  7. of sequence similarities [1]. The first family consists of:
  8.  
  9.  - Prokaryotic  ornithine decarboxylase (EC 4.1.1.17) (ODC). ODC catalyzes the
  10.    transformation of ornithine into putrescine.
  11.  - Prokaryotic  lysine  decarboxylase  (EC 4.1.1.18) (LDC).  LDC catalyzes the
  12.    transformation of lysine into cadaverine.
  13.  - Escherichia coli biodegradative arginine decarboxylase (EC 4.1.1.19) (ADC).
  14.    ADC catalyzes the transformation of arginine into agmatine.
  15.  
  16. One of the regions of sequence similarity contains a  conserved lysine residue
  17. which is known, in Escherichia coli LDC [2] and in ADC [3], to be the site  of
  18. attachment of  the pyridoxal-phosphate group.  We  have used this region  as a
  19. signature pattern.
  20.  
  21. -Consensus pattern: [STA]-x-S-x-H-K-x(2)-[GSTAN](2)-x-[STA]-Q-[STA](2)
  22.                     [K is the pyridoxal-P attachment site]
  23. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  24. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  25. -Last update: October 1993 / Pattern and text revised.
  26.  
  27. [ 1] Bairoch A.
  28.      Unpublished observations (1993).
  29. [ 2] Meng S.-Y., Bennett G.N.
  30.      J. Bacteriol. 174:2659-2669(1992).
  31. [ 3] Stim K.P., Bennett G.N.
  32.      J. Bacteriol. 175:1221-1234(1993).
  33.