home *** CD-ROM | disk | FTP | other *** search
/ BCI NET 2 / BCI NET 2.iso / archives / demos / misc / prosite.lha / Prosite / data / PDOC00576 < prev    next >
Encoding:
Text File  |  1995-03-04  |  1.9 KB  |  41 lines
  1. *******************************
  2. * Chaperonins cpn10 signature *
  3. *******************************
  4.  
  5. Chaperonins [1,2] are  proteins  involved in  the  folding  of proteins or the
  6. assembly of  oligomeric  protein  complexes.    They  seem  to    assist other
  7. polypeptides in    maintaining  or assuming  conformations  which permit their
  8. correct assembly into oligomeric structures.  They  are found in abundance  in
  9. prokaryotes,  chloroplasts  and  mitochondria.   Chaperonins  form  oligomeric
  10. complexes and  are  composed  of  two  different  types  of  subunits: a 60 Kd
  11. protein, known  as  cpn60  (groEL  in  bacteria) and a 10 Kd protein, known as
  12. cpn10 (groES in bacteria).
  13.  
  14. The cpn10  protein binds to cpn60  in the presence of MgATP and suppresses the
  15. ATPase activity of the latter.  Cpn10  is  a  protein  of about 100 amino acid
  16. residues whose sequence is well conserved in bacteria, vertebrate mitochondria
  17. and plants chloroplast [3,4].  As a signature pattern for cpn10 we  selected a
  18. region located in the N-terminal section of the protein.
  19.  
  20. -Consensus pattern: [LIVMFY]-x-P-[LT]-x-[DN]-[KR]-[LIVMF](3)-[KREQ]-x(8,9)-
  21.                     [SG]-x-[LIVMF](3)
  22. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  23. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  24.  
  25. -Note: this  pattern  is  found  twice  in the plant chloroplast protein which
  26.  consist of the tandem repeat of a cpn10 domain.
  27.  
  28. -Expert(s) to contact by email: Georgopoulos C.
  29.                                 georgopo@cmu.unige.ch
  30.  
  31. -Last update: June 1994 / Pattern and text revised.
  32.  
  33. [ 1] Ellis R.J., van der Vies S.M.
  34.      Annu. Rev. Biochem. 60:321-347(1991).
  35. [ 2] Zeilsta-Ryalls J., Fayet O., Georgopoulos C.
  36.      Annu. Rev. Microbiol. 45:301-325(1991).
  37. [ 3] Hartman D.J., Hoogenraad N.J., Condron R., Hoj P.B.
  38.      Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 89:3394-3398(1992).
  39. [ 4] Bertsch U., Soll J., Seetharam R., Viitanen P.V.
  40.      Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 89:8696-8700(1992).
  41.