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Text File  |  1995-03-04  |  1.9 KB  |  39 lines
  1. *********************************************
  2. * Dihydrodipicolinate synthetase signatures *
  3. *********************************************
  4.  
  5. Dihydrodipicolinate synthetase (EC 4.2.1.52) (DHDPS) [1] catalyzes,  in higher
  6. plants chloroplast and  in  many  bacteria (gene dapA),  the   first  reaction
  7. specific to the  biosynthesis  of  lysine and  of  diaminopimelate.  DHDPS  is
  8. responsible for the condensation of aspartate semialdehyde and pyruvate  by  a
  9. ping-pong  mechanism  in which pyruvate first binds to the enzyme by forming a
  10. Schiff-base with a lysine residue.
  11.  
  12. The sequences of bacterial and plants DHDPS's  are  well conserved and we have
  13. developed two  signature patterns  for this  enzyme.  The  first  signature is
  14. centered on  a perfectly conserved pentapeptide located in the N-terminal part
  15. of DHDPS. The second signature contains a lysine residue which has been shown,
  16. in the Escherichia coli enzyme [2],  to  be  the one  that forms a Schiff-base
  17. with the substrate.
  18.  
  19. Escherichia coli  N-acetylneuraminate lyase (EC 4.1.3.3) (gene nanA) catalyzes
  20. the condensation   of   N-acetyl-D-mannosamine   and   pyruvate   to  form  N-
  21. acetylneuraminate.  This enzyme is  structurally related to DHDPS and probably
  22. also act via a similar catalytic mechanism.
  23.  
  24. -Consensus pattern: G-x(3)-[LIVM]-[LIVMFY]-x(2)-G-[ST]-T-G-E-[GAS]-x(6)-E
  25. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  26. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  27.  
  28. -Consensus pattern: [LIVMY]-x-[GNT]-[LIVM]-x-[AG]-[LIVM]-K-[DEQ]-[STAC]-x-G
  29.                     [K is involved in Schiff-base formation]
  30. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  31. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  32.  
  33. -Last update: October 1993 / Patterns and text revised.
  34.  
  35. [ 1] Kaneko T., Hashimoto T., Kumpaisal R., Yamada Y.
  36.      J. Biol. Chem. 265:17451-17455(1990).
  37. [ 2] Laber B., Gomis-Rueth F.-X., Romao M.J., Huber R.
  38.      Biochem. J. 288:691-695(1992).
  39.