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Text File  |  1995-03-04  |  1.5 KB  |  32 lines
  1. ******************************
  2. * Bacterioferritin signature *
  3. ******************************
  4.  
  5. Bacterioferritin (BFR) [1,2] is  a prokaryotic iron-storing protein  that  may
  6. perform analogous functions in  iron detoxification and  storage  as  that  of
  7. eukaryotic ferritins. BFR is also known as cytochrome b-1, b-557, b-557.5,  or
  8. b-559 in various bacterial species.
  9.  
  10. BFR is an oligomer composed of 24 identical  subunits  that contains protoheme
  11. IX in addition to the non-heme iron core.  The  two axial ligands for the heme
  12. group iron have been shown [3] to be methionine residues.  Although  it is not
  13. yet known which methionines are involved in the ligation, it has been proposed
  14. that the initiator methionine (Met-1) and a  C-terminal methionine (Met-144 in
  15. Escherichia coli BFR) are good candidate for such ligands.
  16.  
  17. As a signature pattern we selected the conserved N-terminal extremity of BFR.
  18.  
  19. -Consensus pattern: <M-x-G-x(3)-V-[LIV]-x(2)-L-x-K
  20.                     [M is a putative heme iron ligand]
  21. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  22. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  23. -Last update: June 1992 / Pattern and text revised.
  24.  
  25. [ 1] Andrews S.C., Smith J.M.A., Guest J.R., Harrison P.M.
  26.      Biochem. Soc. Trans. 18:658-659(1990).
  27. [ 2] Andrews S.C., Findlay J.B.C., Guest J.R., Harrison P.M., Keen J.N.,
  28.      Smith J.M.A.
  29.      Biochim. Biophys. Acta 1078:111-116(1991).
  30. [ 3] Cheesman M.R., Thomson A.J., Greenwood C., Moore G.R., Kadir F.
  31.      Nature 346:771-773(1990).
  32.