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Text File  |  1995-03-04  |  3.4 KB  |  67 lines
  1. ************************
  2. * Synapsins signatures *
  3. ************************
  4.  
  5. Synapsins [1,2] are neuronal phosphoproteins that coat synaptic vesicles, bind
  6. to several elements of  the cytoskeleton (including actin filaments),  and are
  7. believed to function in the regulation of neurotransmitter release.
  8.  
  9. The synapsin family currently includes  the highly related  synapsin I and II.
  10. Both synapsins exists in  two  alternatively spliced variants: IA and IB;  IIA
  11. and IIB, which only differ in their carboxy-termini.
  12.  
  13. Structurally synapsin IA/IB consist of a small N-terminal domain  (referred to
  14. as the 'A' domain) that contains a  serine residue which serves as an acceptor
  15. site for phosphorylation by both cyclic AMP-dependent protein kinase and Ca2+,
  16. calmodulin-dependent protein kinase I.  The 'A' domain is followed by a linker
  17. domain ('B') of some 80 residues.  The third domain ('C'), which  contains 300
  18. amino acids, is  implicated  in the binding to actin and to synaptic vesicles.
  19. The fourth domain 'D' is proline-rich and contains about 250 residues. Finally
  20. the C-terminal spliced  domain  is known as 'E' (in IA), or 'F' (in IB).   The
  21. structure of synapsin IIA/IIB also consists of  the 'A', 'B', and 'C' domains,
  22. the 'D' domain is replaced by smaller  proline-rich region ('G'). Synapsin IIB
  23. ends  with a small domain ('I'),  while the  larger C-terminal of synapsin IIA
  24. consist of two  domains: 'H'  and 'E' (homologous to the 'E' of IA). A diagram
  25. of the domains structure of the four synapsins is shown below.
  26.  
  27.  1        100       200       300       400       500       600       700
  28.  |........|.........|.........|.........|.........|.........|.........|.
  29.  +-+-------+------------------------------+------------------------+---+
  30.  |A|   B   |               C              |              D         | E |  IA
  31.  +-+-------+------------------------------+------------------------+---+
  32.  
  33.  +-+-------+------------------------------+------------------------+-+
  34.  |A|   B   |               C              |              D         |F|    IB
  35.  +-+-------+------------------------------+------------------------+-+
  36.  
  37.  +-+-------+------------------------------+---+-------+---+
  38.  |A|   B   |               C              | G |   H   | E |               IIA
  39.  +-+-------+------------------------------+---+-------+---+
  40.  
  41.  +-+-------+------------------------------+---+-+
  42.  |A|   B   |               C              | G |I|                         IIB
  43.  +-+-------+------------------------------+---+-+
  44.  
  45. We have  selected  two  conserved regions as signature patterns for synapsins.
  46. The  first  one  is a conserved  octapeptide  in domain 'A' which contains the
  47. phosphorylated  serine residue;  the second  pattern  is a perfectly conserved
  48. stretch of 11 residues located in the center of the 'C' domain.
  49.  
  50. -Consensus pattern: L-R-R-R-L-S-D-S
  51.                     [The first S is phosphorylated]
  52. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  53. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  54.  
  55. -Consensus pattern: G-H-A-H-S-G-M-G-K-V-K
  56. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  57. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  58.  
  59. -Last update: November 1990 / First entry.
  60.  
  61. [ 1] Bahler M., Benfenati F., Valtorta F., Greengard P.
  62.      BioEssays 12:259-263(1990).
  63. [ 2] Sudhof T.C., Czernik A.J., Kao H.-T., Takei K., Johnston P.A.,
  64.      Horiuchi A., Kanazir S.D., Wagner M.A., Perin M.S., De Camilli P.,
  65.      Greengard P.
  66.      Science 245:1474-1480(1989).
  67.