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Text File  |  1995-03-04  |  1.7 KB  |  35 lines
  1. ***************************************
  2. * Inorganic pyrophosphatase signature *
  3. ***************************************
  4.  
  5. Inorganic pyrophosphatase (EC 3.6.1.1) (PPase) [1,2] is the enzyme responsible
  6. for the hydrolysis of pyrophosphate (PPi) which  is  formed principally as the
  7. product of the many biosynthetic reactions that utilize ATP.  All known PPases
  8. require the presence of divalent metal cations, with magnesium  conferring the
  9. highest activity.  Among other residues, a  lysine has  been  postulated to be
  10. part or close to the active site.  PPases have been sequenced from Escherichia
  11. coli  (homohexamer),  from  the  thermophilic  bacterium   PS-3,   from  fungi
  12. (homodimer), from a plant, and from bovine retina.  In  yeast, a mitochondrial
  13. isoform of PPase  has been characterized which  seems to be involved in energy
  14. production and whose activity is stimulated by uncouplers of ATP synthesis.
  15.  
  16. The sequences  of PPases share  some  regions of  similarities.  As  signature
  17. patterns we have selected a  region  that  contains three conserved aspartates
  18. that are involved in the binding of cations.
  19.  
  20. -Consensus pattern: D-[SGN]-D-P-[LIVM]-D-[LIVMC]
  21.                     [The three D's bind divalent metal cations]
  22. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  23. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  24.  
  25. -Expert(s) to contact by email: Kolakowski L.F. Jr.
  26.                                 lfk@receptor.mgh.harvard.edu
  27.  
  28. -Last update: June 1994 / Text revised.
  29.  
  30. [ 1] Lahti R., Kolakowski L.F. Jr., Heinonen J., Vihinen M., Pohjanoksa K.,
  31.      Cooperman B.S.
  32.      Biochim. Biophys. Acta 1038:338-345(1990).
  33. [ 2] Cooperman B.S., Baykov A.A., Lahti R.
  34.      Trends Biochem. Sci. 17:262-266(1992).
  35.