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Text File  |  1995-03-04  |  2.1 KB  |  41 lines
  1. ***********************************************************
  2. * Phosphoribosylglycinamide formyltransferase active site *
  3. ***********************************************************
  4.  
  5. Phosphoribosylglycinamide  formyltransferase (EC 2.1.2.2) (GART) [1] catalyzes
  6. the third step in de novo  purine biosynthesis, the transfer of a formyl group
  7. to 5'-phosphoribosylglycinamide.  In  higher  eukaryotes, GART  is  part  of a
  8. multifunctional enzyme polypeptide that catalyzes three of the steps of purine
  9. biosynthesis. In bacteria and yeast, GART is a monofunctional protein of about
  10. 200 amino-acid residues.
  11.  
  12. In the Escherichia coli enzyme, an aspartic acid  residue has been shown to be
  13. involved  in the  catalytic mechanism.   The  region  around  this active site
  14. residue is well  conserved in GART from prokaryotic and eukaryotic sources and
  15. can be used as a signature pattern.
  16.  
  17. Mammalian formyltetrahydrofolate dehydrogenase (EC 1.5.1.6) [2] is a cytosolic
  18. enzyme  responsible  for  the  NADP-dependent   decarboxylative  reduction  of
  19. 10-formyltetrahydrofolate  into  tetrahydrofolate.  It  is a  protein of about
  20. 900 amino  acids  consisting  of  three  domains;  the  N-terminal domain (200
  21. residues) is structurally related to GARTs.
  22.  
  23. Escherichia coli methionyl-tRNA formyltransferase  (EC 2.1.2.9) (gene fmt) [3]
  24. is the  enzyme responsible for modifying the free amino group of the aminoacyl
  25. moiety of  methionyl-tRMA(fMet).    The  central  part  of  fmt  seems  to  be
  26. evolutionary related to GART's active site region.
  27.  
  28. -Consensus pattern: G-x-[STM]-[IVT]-x-[FYWVQ]-[VMAT]-x-[DEVM]-x-[LIVM]-D-x-G-
  29.                     x(2)-[LIT]-x(6)-[LIVM]
  30.                     [D is the active site residue]
  31. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  32. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  33. -Last update: December 1992 / Pattern and text revised.
  34.  
  35. [ 1] Inglese J., Smith J.M., Benkovic S.J.
  36.      Biochemistry 29:6678-6687(1990).
  37. [ 2] Cook R.J., Lloyd R.S., Wagner C.
  38.      J. Biol. Chem. 266:4965-4973(1991).
  39. [ 3] Guillon J.-M., Mechulam Y., Schmitter J.-M., Blanquet S., Fayat G.
  40.      J. Bacteriol. 174:4294-4301(1992).
  41.