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Text File  |  1995-03-04  |  2.4 KB  |  56 lines
  1. ****************************
  2. * Insulin family signature *
  3. ****************************
  4.  
  5. The insulin  family  of  proteins [1] groups a number of active peptides which
  6. are evolutionary related. This family currently consists of:
  7.  
  8.  - Insulin.
  9.  - Relaxin.
  10.  - Insulin-like growth factors I and II (IGFs or somatomedins) [2].
  11.  - Insect prothoracicotropic hormone (PTTH) (bombyxin) [3].
  12.  - Locust insulin-related peptide (LIRP) [4].
  13.  - Molluscan insulin-related peptides 1 and 2 (MIP) [5].
  14.  
  15. Structurally, all  these peptides consist of two polypeptide  chains (A and B)
  16. linked by two disulfide bonds.
  17.  
  18.         B chain         xxxxxxCxxxxxxxxxxxxCxxxxxxxxx
  19.                               |            |
  20.         A chain         xxxxxCCxxxCxxxxxxxxCx
  21.                              ***************
  22.                              |    |
  23.                              +----+
  24.  
  25. 'C': conserved cysteine involved in a disulfide bond.
  26. '*': position of the pattern.
  27.  
  28. As  shown in the  schematic representation above,  they  all share a conserved
  29. arrangement of four cysteines in their A  chain.  The first of these cysteines
  30. is  linked by a  disulfide bond to  the third  one  and  the second and fourth
  31. cysteines  are linked  by interchain  disulfide bonds to  cysteines  in  the B
  32. chain.   As  a  pattern  for this family of  proteins, we have used the region
  33. which includes the four conserved cysteines in the A chain.
  34.  
  35. -Consensus pattern: C-C-x(3)-C-x(4)-[LIVMF]-x(3)-C
  36.                     [The four C's are involved in disulfide bonds]
  37. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL,  except
  38.  for a sponge insulin [6] which lacks the first cysteine of the A chain.
  39. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  40. -Last update: June 1992 / Pattern and text revised.
  41.  
  42. [ 1] Blundell T.L., Humbel R.E.
  43.      Nature 287:781-787(1980).
  44. [ 2] Humbel R.E.
  45.      Eur. J. Biochem. 190:445-462(1990).
  46. [ 3] Nagasawa H., Kataoka H, Isogai A., Tamura S., Suzuki A., Mizoguchi A.,
  47.      Fujiwara Y., Suzuki A., Takahashi S.Y., Ishizaki H.
  48.      Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 83:5480-5483(1986).
  49. [ 4] Lagueux M., Lwoff L., Meister M., Goltzene F., Hoffmann J.A.
  50.      Eur. J. Biochem. 187:249-254(1990).
  51. [ 5] Smit A.B., Geraerts W.P.M., Meester I., van Heerikhuizen H., Joosse J.
  52.      Eur. J. Biochem. 199:699-703(1991).
  53. [ 6] Robitzki A., Schroder H.C., Ugarkovic D., Pfeifer K., Uhlenbruck G.,
  54.      Muller W.E.G.
  55.      EMBO J. 8:2905-2909(1989).
  56.