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Text File  |  1995-03-04  |  1.2 KB  |  26 lines
  1. ****************************************************
  2. * Orotidine 5'-phosphate decarboxylase active site *
  3. ****************************************************
  4.  
  5. Orotidine 5'-phosphate decarboxylase (EC 4.1.1.23) (OMPdecase) [1,2] catalyzes
  6. the last step in the de novo  biosynthesis of pyrimidines, the decarboxylation
  7. of OMP  into UMP.  In  higher  eukaryotes  OMPdecase  is  part,  with  orotate
  8. phosphoribosyltransferase, of a bifunctional enzyme, while the prokaryotic and
  9. fungal OMPdecases are monofunctional protein.
  10.  
  11. Some parts of the sequence of OMPdecase are well conserved across species. The
  12. best conserved region  is  located in the N-terminal half of OMPdecases and is
  13. centered around a lysine residue which is essential for the catalytic function
  14. of the enzyme. We have used this region as a signature pattern.
  15.  
  16. -Consensus pattern: [LIVMTA]-[LIVMF]-x-D-x-K-x(2)-D-I-[GP]-x-T-[LIVMTA]
  17.                     [K is the active site residue]
  18. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  19. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  20. -Last update: June 1992 / Pattern and text revised.
  21.  
  22. [ 1] Jacquet M., Guilbaud R., Garreau H.
  23.      Mol. Gen. Genet. 211:441-445(1988).
  24. [ 2] Kimsey H.H., Kaiser D.
  25.      J. Biol. Chem. 267:819-824(1992).
  26.