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Text File  |  1995-03-04  |  3.7 KB  |  69 lines
  1. ***********************************************************
  2. * Zinc carboxypeptidases, zinc-binding regions signatures *
  3. ***********************************************************
  4.  
  5. There are a number of  different types of zinc-dependent carboxypeptidases (EC
  6. 3.4.17.-) [1,2].   All these enzymes seem  to be structurally and functionally
  7. related. The enzymes that belong to this family are listed below.
  8.  
  9.  - Carboxypeptidase A1 (EC 3.4.17.1), a pancreatic  digestive  enzyme that can
  10.    removes all C-terminal amino acids with the exception of Arg, Lys and Pro.
  11.  - Carboxypeptidase A2 (EC 3.4.17.15), a  pancreatic digestive  enzyme  with a
  12.    specificity similar to that of  carboxypeptidase A1,  but with a preference
  13.    for bulkier C-terminal residues.
  14.  - Carboxypeptidase B (EC 3.4.17.2), also a  pancreatic  digestive enzyme, but
  15.    that preferentially removes C-terminal Arg and Lys.
  16.  - Carboxypeptidase N (EC 3.4.17.3) (also known as arginine carboxypeptidase),
  17.    a plasma  enzyme   which  protects  the body  from  potent  vasoactive  and
  18.    inflammatory  peptides  containing C-terminal Arg or Lys (such as kinins or
  19.    anaphylatoxins) which are released into the circulation.
  20.  - Carboxypeptidase H (EC 3.4.17.9) (also  known as  enkephalin  convertase or
  21.    carboxypeptidase E), an enzyme located in  secretory granules of pancreatic
  22.    islets, adrenal gland, pituitary and brain. This enzyme removes residual C-
  23.    terminal Arg or Lys  remaining  after  initial endoprotease cleavage during
  24.    prohormone processing.
  25.  - Carboxypeptidase M (EC 3.4.17.12),  a  membrane  bound Arg and Lys specific
  26.    enzyme.
  27.    It is ideally situated to  act  on  peptide  hormones at local tissue sites
  28.    where it could control  their  activity  before  or  after interaction with
  29.    specific plasma membrane receptors.
  30.  - Mast cell carboxypeptidase (EC 3.4.17.1),  an  enzyme  with  a  specificity
  31.    to carboxypeptidase A, but  found in the secretory  granules of mast cells.
  32.  - Streptomyces griseus  carboxypeptidase (Cpase SG)  (EC 3.4.17.-) [3], which
  33.    combines the specificities of mammalian carboxypeptidases A and B.
  34.  - Thermoactinomyces  vulgaris  carboxypeptidase T  (EC 3.4.17.18) (CPT)  [4],
  35.    which also combines the specificities of carboxypeptidases A and B.
  36.  
  37. All of  these  enzymes  bind  an  atom of zinc.  Three  conserved residues are
  38. implicated in the binding of the zinc atom: two histidines and a glutamic acid
  39. We have derived two signature patterns which contain these three zinc-ligands.
  40.  
  41. -Consensus pattern: [PK]-x-[LIVMFY]-x-[LIVMFY]-x(4)-H-[STAG]-x-E-x-[LIVM]-
  42.                     [STAG]-x(6)-[LIVMFYT]
  43.                     [H and E are zinc ligands]
  44. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL,  except
  45.  for rat carboxypeptidase A2.
  46. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  47.  
  48. -Consensus pattern: H-[STAG]-x(3)-[LIVM]-x(2)-[LIVMFYW]-P-[FYW]
  49.                     [H is a zinc ligand]
  50. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  51. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: 10.
  52.  
  53. -Note: if a protein includes  both signatures, the  probability of  it being a
  54.  eukaryotic zinc carboxypeptidase is 100%
  55.  
  56. -Last update: June 1994 / Text revised.
  57.  
  58. [ 1] Tan F., Chan S.J., Steiner D.F., Schilling J.W., Skidgel R.A.
  59.      J. Biol. Chem. 264:13165-13170(1989).
  60. [ 2] Reynolds D.S., Stevens R.L., Gurley D.S., Lane W.S., Austen K.F.,
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  64.      J. Biochem. 107:879-886(1990).
  65. [ 4] Teplyakov A., Polyakov K., Obmolova G., Strokopytov B., Kuranova I.,
  66.      Osterman A.L., Grishin N.V., Smulevitch S.V., Zagnitko O.P.,
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  69.