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Text File  |  1995-03-04  |  4.1 KB  |  86 lines
  1. ******************************
  2. * Protein kinases signatures *
  3. ******************************
  4.  
  5. Eukaryotic protein  kinases [1,2,3,4]  are  enzymes  that  belong  to  a  very
  6. extensive family of  proteins which share a conserved catalytic core common to
  7. both serine/threonine and  tyrosine protein kinases.  There  are  a  number of
  8. conserved regions in the catalytic domain of protein kinases. We have selected
  9. two of these regions to build signature patterns.  The  first region, which is
  10. located in the N-terminal extremity of the catalytic domain, is a glycine-rich
  11. stretch of residues in the vicinity  of a lysine residue, which has been shown
  12. to be involved in ATP binding.   The second  region,  which is  located in the
  13. central part of the  catalytic  domain,  contains  a  conserved  aspartic acid
  14. residue  which is important for the catalytic activity  of  the enzyme [5]; we
  15. have derived  two signature patterns for that region: one specific for serine/
  16. threonine kinases and the other for tyrosine kinases.
  17.  
  18. -Consensus pattern: [LIV]-G-x-G-x-[FYM]-[SG]-x-V
  19. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: the majority
  20.  of known protein kinases but it fails to find a number of them (such as gamma
  21.  chain of phosphorylase kinase B, galactosyltransferase associated kinase p58,
  22.  yeast  kinases BYR1, CDC5, ELM1, HRR25, KIN28, NIM1, NPR1, PHO85, SPK1, STE7,
  23.  STE20, VPS15, YCK1 and YCK2, Drosophila ninaC,  herpes viruses and poxviruses
  24.  kinases, etc.).
  25. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: 13.
  26.  
  27. -Note: the pattern shown above has been updated since its publication in [6].
  28. -Note: the majority of protein kinases  have Gly in position 7 of the pattern,
  29.  but a few have Ser.
  30.  
  31. -Consensus pattern: [LIVMFYC]-x-[HY]-x-D-[LIVMFY]-K-x(2)-N-[LIVMFYC](3)
  32.                     [D is an active site residue]
  33. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: Most serine/
  34.  threonine  specific protein  kinases  with  10 exceptions (half of them viral
  35.  kinases) and  also  Epstein-Barr  virus BGLF4 and Drosophila ninaC which have
  36.  respectively Ser and Arg instead of the conserved Lys and which are therefore
  37.  detected by the tyrosine kinase specific pattern described below.
  38. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  39.  
  40. -Note: the pattern shown above has been updated since its publication in [6].
  41.  
  42. -Consensus pattern: [LIVMFYC]-x-[HY]-x-D-[LIVMFY]-[RSTAC]-x(2)-N-[LIVMFYC](3)
  43.                     [D is an active site residue]
  44. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL tyrosine
  45.  specific protein kinases with  the  exception  of human ERBB3, mouse blk, and
  46.  Drosophila Tkr.  This  pattern will also detect most bacterial aminoglycoside
  47.  phosphotransferases [7,8]  and  herpesviruses ganciclovir  kinases [9]; which
  48.  are proteins structurally and evolutionary related to protein kinases.
  49. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: 5.
  50.  
  51. -Note: the pattern shown above has been updated since its publication in [6].
  52.  
  53. -Note: if a protein  analyzed  includes the two protein kinase signatures, the
  54.  probability of it being a protein kinase is close to 100%
  55. -Note: eukaryotic-type  protein  kinases  have  also  been found in Myxococcus
  56.  xanthus [10] and Yersinia pseudotuberculosis.
  57.  
  58. -Expert(s) to contact by email: Hunter T.
  59.                                 hunter@salk-sc2.sdsc.edu
  60.                                 Quinn A.M.
  61.                                 quinn@biomed.med.yale.edu
  62.  
  63. -Last update: June 1994 / Text revised.
  64.  
  65. [ 1] Hunter T.
  66.      Meth. Enzymol. 200:3-37(1991).
  67. [ 2] Hanks S.K., Quinn A.M.
  68.      Meth. Enzymol. 200:38-62(1991).
  69. [ 3] Hanks S.K.
  70.      Curr. Opin. Struct. Biol. 1:369-383(1991).
  71. [ 4] Hanks S.K., Quinn A.M., Hunter T.
  72.      Science 241:42-52(1988).
  73. [ 5] Knighton D.R., Zheng J., Ten Eyck L.F., Ashford V.A., Xuong N.-H.,
  74.      Taylor S.S., Sowadski J.M.
  75.      Science 253:407-414(1991).
  76. [ 6] Bairoch A., Claverie J.-M.
  77.      Nature 331:22(1988).
  78. [ 7] Benner S.
  79.      Nature 329:21-21(1987).
  80. [ 8] Kirby R.
  81.      J. Mol. Evol. 30:489-492(1992).
  82. [ 9] Littler E., Stuart A.D., Chee M.S.
  83.      Nature 358:160-162(1992).
  84. [10] Munoz-Dorado J., Inouye S., Inouye M.
  85.      Cell 67:995-1006(1991).
  86.