home *** CD-ROM | disk | FTP | other *** search
/ BCI NET 2 / BCI NET 2.iso / archives / demos / misc / prosite.lha / Prosite / data / PDOC00068 < prev    next >
Encoding:
Text File  |  1995-03-04  |  4.2 KB  |  84 lines
  1. ****************************************
  2. * Aldehyde dehydrogenases active sites *
  3. ****************************************
  4.  
  5. Aldehyde dehydrogenases (EC 1.2.1.3 and EC 1.2.1.5)  are enzymes which oxidize
  6. a wide variety of aliphatic and aromatic aldehydes.  In mammals at least  four
  7. different forms  of  the enzyme are known [1]: class-1 (or Ald C) a tetrameric
  8. cytosolic enzyme, class-2 (or Ald M) a tetrameric mitochondrial enzyme, class-
  9. 3 (or Ald D) a dimeric  cytosolic  enzyme,  and  class IV a microsomal enzyme.
  10. Aldehyde  dehydrogenases  have  also  been sequenced from fungal and bacterial
  11. species.  A number of enzymes are known to be evolutionary related to aldehyde
  12. dehydrogenases; these enzymes are listed below.
  13.  
  14.  - Plants and bacterial  betaine-aldehyde  dehydrogenase  (EC 1.2.1.8) [2], an
  15.    enzyme that catalyzes the last step in the biosynthesis of betaine.
  16.  - Escherichia coli succinate-semialdehyde dehydrogenase (NADP+) (EC 1.2.1.16)
  17.    (gene gabD) [3], which reduces succinate semialdehyde into succinate.
  18.  - Escherichia coli lactaldehyde dehydrogenase (EC 1.2.1.22) (gene ald) [4].
  19.  - Pseudomonas putida 2-hydroxymuconic  semialdehyde  dehydrogenase [5] (genes
  20.    dmpC and xylG), an enzyme in the meta-cleavage pathway for  the degradation
  21.    of phenols, cresols and catechol.
  22.  - Bacterial and  mammalian  methylmalonate-semialdehyde dehydrogenase (MMSDH)
  23.    (EC 1.2.1.27) [6],  an  enzyme  involved  in  the  distal pathway of valine
  24.    catabolism.
  25.  - Yeast delta-1-pyrroline-5-carboxylate dehydrogenase (EC 1.5.1.12) [7] (gene
  26.    PUT2), which converts proline to glutamate.
  27.  - Bacterial multifunctional putA protein, which contains a delta-1-pyrroline-
  28.    5-carboxylate dehydrogenase domain.
  29.  - 26G, a garden  pea  of  unknown function which is induced by dehydration of
  30.    shoots [8].
  31.  - Mammalian formyltetrahydrofolate  dehydrogenase (EC 1.5.1.6) [9]. This is a
  32.    cytosolic enzyme   responsible  for   the  NADP-dependent   decarboxylative
  33.    reduction of  10-formyltetrahydrofolate  into  tetrahydrofolate.  It  is an
  34.    protein of about 900 amino  acids  which consist of three  domains;  the C-
  35.    terminal domain (480 residues) is structurally and  functionally related to
  36.    aldehyde dehydrogenases.
  37.  
  38. A glutamic acid and a cysteine residue  have  been implicated in the catalytic
  39. activity of mammalian aldhyde dehydrogenase.  These  residues are conserved in
  40. all the enzymes of this family.  We have derived two patterns for this family,
  41. one for each of the active site residues.
  42.  
  43. -Consensus pattern: [LIVMFGA]-E-[ILSTA]-[GS]-G-[KNM]-[SAN]-[TAPF]
  44.                     [E is the active site residue]
  45. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL,  except
  46.  for methylmalonate-semialdehyde dehydrogenase.
  47. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: 6.
  48.  
  49. -Consensus pattern: [FYV]-x(3)-G-[QE]-x-C-[LIVMGSTNC]-[AGCN]-x-[GSTDNER]
  50.                     [C is the active site residue]
  51. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL,  except
  52.  for pea 26G.
  53. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: 11.
  54.  
  55. -Note: omega-crystallins are  minor structural components of squids and octopi
  56.  eye lens. They are  evolutionary  related to aldehyde dehydrogenases but have
  57.  lost their catalytic activity. These patterns will not detect them.
  58.  
  59. -Expert(s) to contact by email: Joernvall H.
  60.                                 hans.jornvall@k1m.ki.se
  61.                                 Persson B.
  62.                                 bengt.persson@embl-heidelberg.de
  63.  
  64. -Last update: June 1994 / Patterns and text revised.
  65.  
  66. [ 1] Hempel J., Harper K., Lindahl R.
  67.      Biochemistry 28:1160-1167(1989).
  68. [ 2] Weretilnyk E.A., Hanson A.D.
  69.      Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 87:2745-2749(1990).
  70. [ 3] Niegemann E., Schulz A., Bartsch K.
  71.      Arch. Microbiol. 160:454-460(1993).
  72. [ 4] Hidalgo E., Chen Y.-M., Lin E.C.C., Aguilar J.
  73.      J. Bacteriol. 173:6118-6123(1991).
  74. [ 5] Nordlund I., Shingler V.
  75.      Biochim. Biophys. Acta 1049:227-230(1990).
  76. [ 6] Steele M.I., Lorenz D., Hatter K., Park A., Sokatch J.R.
  77.      J. Biol. Chem. 267:13585-13592(1992).
  78. [ 7] Krzywicki K.A., Brandriss M.C.
  79.      Mol. Cell. Biol. 4:2837-2842(1984).
  80. [ 8] Guerrero F.D., Jones J.T., Mullet J.E.
  81.      Plant Mol. Biol. 15:11-26(1990).
  82. [ 9] Cook R.J., Lloyd R.S., Wagner C.
  83.      J. Biol. Chem. 266:4965-4973(1991).
  84.