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Text File  |  1995-03-04  |  3.6 KB  |  73 lines
  1. **********************************************************
  2. * Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site *
  3. **********************************************************
  4.  
  5. In prokaryotes, membrane lipoproteins are synthesized  with a precursor signal
  6. peptide, which is cleaved  by  a specific lipoprotein signal peptidase (signal
  7. peptidase II). The peptidase recognizes a conserved sequence and cuts upstream
  8. of a cysteine residue  to which a  glyceride-fatty acid lipid is attached [1].
  9. Proteins known  to  undergo  such  processing  currently  include  (for recent
  10. listings see [1,2,3]):
  11.  
  12.  - Major outer membrane lipoprotein (murein-lipoproteins) (gene lpp).
  13.  - Escherichia coli lipoprotein-28 (gene nlpA).
  14.  - Escherichia coli lipoprotein-34 (gene nlpB).
  15.  - Escherichia coli osmotically inducible lipoprotein (gene osmB).
  16.  - Escherichia coli peptidoglycan-associated lipoprotein (gene pal).
  17.  - Escherichia coli rare lipoproteins A and B (genes rplA and rplB).
  18.  - Escherichia coli plasmids traT proteins.
  19.  - Escherichia coli Col plasmids lysis proteins.
  20.  - A number of Bacillus beta-lactamases.
  21.  - Bacillus subtilis periplasmic oligopeptide-binding protein (gene oppA).
  22.  - Borrelia burgdorferi outer surface proteins A and B (genes ospA and ospB).
  23.  - Borrelia hermsii variable major protein 21 (gene vmp21) and 7 (gene vmp7).
  24.  - Chlamydia trachomatis outer membrane protein 3 (gene omp3).
  25.  - Haemophilus influenzae proteins Pal and Pcp.
  26.  - Klebsiella pullulunase (gene pulA).
  27.  - Klebsiella pullulunase secretion protein pulS.
  28.  - Mycoplasma hyorhinis protein p37.
  29.  - Mycoplasma hyorhinis variant surface antigens A, B, and C (genes vlpABC).
  30.  - Neisseiria outer membrane protein H.8.
  31.  - Pseudomonas aeruginosa lipopeptide (gene lppL).
  32.  - Pseudomonas solanacearum endoglucanase egl.
  33.  - Rhodopseudomonas viridis reaction center cytochrome subunit (gene cytC).
  34.  - Rickettsia 17 Kd antigen.
  35.  - Shigella flexneri invasion plasmid proteins mxiJ and mxiM.
  36.  - Streptococcus pneumoniae oligopeptide transport protein A (gene amiA).
  37.  - Treponema pallidium 34 Kd antigen.
  38.  - Treponema pallidium membrane protein A (gene tmpA).
  39.  - Vibrio harveyi chitobiase (gene chb).
  40.  - Yersinia virulence plasmid protein yscJ.
  41.  
  42.  - Halocyanin from Natrobacterium pharaonis [4], a membrane associated copper-
  43.    binding protein.  This  is  the  first  archebacterial  protein known to be
  44.    modified in such a fashion).
  45.  
  46. From  the  precursor sequences  of all  these proteins, we derived a consensus
  47. pattern and  a  set  of  rules  to  identify  this  type of post-translational
  48. modification.
  49.  
  50. -Consensus pattern: {DERK}(6)-[LIVMFSTAG](2)-[IVMSTAGQ]-[AGS]-C
  51.                     [C is the lipid attachment site]
  52.  Additional rules:  1) The cysteine must be between positions 15 and 35 of the
  53.                        sequence in consideration.
  54.                     2) There must be at least one Lys or one Arg in the first
  55.                        seven positions of the sequence.
  56. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  57. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: some 60 prokaryotic proteins. A few
  58.  of them  are  not  membrane lipoproteins, but at least half of them could be,
  59.  some of which have been proposed to bind lipid (for example the endoglucanase
  60.  cel-3 from  Fibrobacter  succinogenes,  or  a  neuraminidase from Clostridium
  61.  sordellii).
  62. -Last update: June 1994 / Text revised.
  63.  
  64. [ 1] Hayashi S., Wu H.C.
  65.      J. Bioenerg. Biomembr. 22:451-471(1990).
  66. [ 2] Klein P., Somorjai R.L., Lau P.C.K.
  67.      Protein Eng. 2:15-20(1988).
  68. [ 3] von Heijne G.
  69.      Protein Eng. 2:531-534(1989).
  70. [ 4] Mattar S., Scharf B., Kent S.B.H., Rodewald K., Oesterhelt D.,
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  72.      J. Biol. Chem. 269:14939-14945(1994).
  73.