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Text File  |  1995-03-04  |  2.3 KB  |  55 lines
  1. **********************************
  2. * Deoxyribonuclease I signatures *
  3. **********************************
  4.  
  5. Deoxyribonuclease I (DNase I) (EC 3.1.21.1) [1] is  a  vertebrate enzyme which
  6. catalyzes the   endonucleolytic    cleavage  of  double-stranded  DNA  to  5'-
  7. phosphodinucleotide  and 5'-phosphooligonucleotide end-products. DNase I is an
  8. enzyme involved  in  DNA  degradation; it is normally secreted outside  of the
  9. cell but  seems to be able to gain access to the nucleus  where it is involved
  10. in cell death by apoptosis [2].
  11.  
  12. As shown  in the following schematic representation, DNase I is a glycoprotein
  13. of about 260 residues with two conserved disulfide bonds.
  14.  
  15.                               +-+               +--------+
  16.                               | |               |        |
  17.       xxxxxxxxxxxxxxxxx#xxxxxxCxCxxxxx#xxxxxxxxxCxxxxxxxxCxxxxxxxxxxxxx
  18.                              *****  ****
  19.  
  20. 'C': conserved cysteine involved in a disulfide bond.
  21. '#': active site residue.
  22. '*': position of the patterns.
  23.  
  24. DNase I has a pH-optimum  around  7.5  and requires  calcium and magnesium for
  25. full activity. It causes single strand nicks in duplex DNA. A proton acceptor-
  26. donor chain  composed  of  an  histidine  134  and  a  glutamic acid produce a
  27. nucleophilic hydroxyl  ion  from  water,  which  cleaves  the 3'-P-O bond [3].
  28. DNase I  is  inhibited  by  actin  with  which  it  forms a stoechiometric 1:1
  29. complex [4].
  30.  
  31. -Consensus pattern: Y-D-D-G-C-E-x-C-G-N-D
  32.                     [The two C's are involved in a disulfide bond]
  33. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  34. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  35.  
  36. -Consensus pattern: [KR]-x-F-A-I-V-[AP]-L-H-[SA](2)-P
  37.                     [H is an active site residue]
  38. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  39. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  40.  
  41. -Expert(s) to contact by email: Peitsch M.C.
  42.                                 mcp13936@ggr.co.uk
  43.  
  44. -Last update: June 1994 / Text revised.
  45.  
  46. [ 1] Suck D., Oefner C.
  47.      Nature 321:620-625(1986).
  48. [ 2] Peitsch M.C., Polzar B., Stephan H., Crompton T., McDonald H.R.,
  49.      Mannherz H.G., Tschopp J.
  50.      EMBO J. 12:371-377(1993).
  51. [ 3] Suck D., Lahm A., Oefner C.
  52.      Nature 332:464-468(1988).
  53. [ 4] Kabsch W., Mannherz H.G., Suck D., Pai E.F., Holmes K.C.
  54.      Nature 347:37-44(1990).
  55.