![]() |
Modyfikacje potranslacyjne 1. Obróbka proteolityczna odbywa się przy pomocy enzymów zwanych peptydazami, które są odpowiedzialne za cięcie łańcuchów polipeptydowych na końcu łańcucha (egzopeptydazy) lub w jego środku (endopeptydazy). Większość tych enzymów jest bardzo specyficzna - rozpoznają one miejsce cięcia na podstawie sekwencji aminokwasowej. Dobrym przykładem może posłużyć proinsulina, której pierwotny łańcuch polipeptydowy jest przecinany w określonych miejscach, następnie dwa produkty są łączone za pomocą mostków dwusiarczkowych.
![]() Istnieje kilka innych przykładów obróbek proteolitycznych: - aktywacja białka, poprzez wycięcie niepotrzebnego fragmentu łańcucha polipeptydowego - usunięcie sekwencji liderowych (fragmentów łańcucha, które kierują białko do odpowiedniego przedziału komórkowego) - w przypadku poliprotein płaszcza niektórych wirusów pocięcie na fragmenty, aktywuje każdy z otrzymanych fragmentów - rzadko występujący splicing polipeptydowy (podobnie jak obróbka preRNA) wycinanie fragmentów ze środka łańcucha polipeptydowego - usuwanie pierwszego podstawnika (metioniny lub formylometioniny) występujące u prawie 50% wszystkich białek 2. N-acetylacja , N-formylacja, N-metylacja są rodzajami modyfikacji potranslacyjnych białek, w których następuje przyłączenie do N-końca łańcucha polipeptydowego grup acetylowych (acetylacja), metylowych (metylacja) lub metioniny (formylacja). 3. Glikozylacja w tym procesie następuje dołączenie reszt cukrowcowych do białek (Np.: białek błonowych).
![]() 4. Hydroksylacja w przypadku aminokwasów proliny i lizyny dołączenie grupy OH (Rys). 5. Poli (ADP)-rybozylacja dołączanie reszt adeninowych. 6. Fosforylacja aktywacja białka poprzez dołączenie reszty fosforanowej przez specyficzne enzymy - kinazy. Bardzo powszechnie występujące wśród białek (Np.: czynniki transkrypcyjne). 7. Defosforylacja - deaktywacja białka przez usunięcie reszty fosforanowej przez specyficzne enzymy - fosfatazy. 8. Ubikwitynacja (u organizmów Eukariotycznych) dołączenie innego białka ubikwityny powoduje, że białko jest przeznaczone do degradacji. W procesie ubikwitynacji są usuwane (degradowane) białka źle sfałdowane, wadliwe oraz takie których życie dobiegło końca. Czas półtrwania białka jest zależny od rodzajów aminokwasów występujących na jego N-końcu.
![]() 9. Modyfikacja potranslacyjna białek obejmuje także procesy dołączania reszt lipidowych (lipoproteiny), a także jonów metali (w przypadku białek złożonych), które za pomocą wiązań jonowych łączą się z odpowiednimi grupami funkcyjnymi aminokwasów i stanowią centra aktywne dla wielu enzymów (np.: hemoglobina Fe). Heterogenność składu aminokwasowego, tworzonych struktur, rodzajów modyfikacji, a także połączeń z innymi niebiałkowymi substancjami implikuję ogromną różnorodność funkcji, które białka pełnią w organizmie, a także ich właściwości fizyko-chemicznych.
![]() Š 1997, 1998 Biologia Molekularna w Internecie Webmaster ![]() |