Modyfikacje potranslacyjne

1. Obróbka proteolityczna odbywa się przy pomocy enzymów zwanych peptydazami, które są odpowiedzialne za cięcie łańcuchów polipeptydowych na końcu łańcucha (egzopeptydazy) lub w jego środku (endopeptydazy). Większość tych enzymów jest bardzo specyficzna - rozpoznają one miejsce cięcia na podstawie sekwencji aminokwasowej. Dobrym przykładem może posłużyć proinsulina, której pierwotny łańcuch polipeptydowy jest przecinany w określonych miejscach, następnie dwa produkty są łączone za pomocą “mostków” dwusiarczkowych.


Istnieje kilka innych przykładów obróbek proteolitycznych:

- aktywacja białka, poprzez wycięcie niepotrzebnego fragmentu łańcucha polipeptydowego

- usunięcie sekwencji liderowych (fragmentów łańcucha, które kierują białko do odpowiedniego przedziału komórkowego)

- w przypadku poliprotein płaszcza niektórych wirusów – pocięcie na fragmenty, aktywuje każdy z otrzymanych fragmentów

- rzadko występujący splicing polipeptydowy (podobnie jak obróbka preRNA) – wycinanie fragmentów ze środka łańcucha polipeptydowego

- usuwanie pierwszego podstawnika (metioniny lub formylometioniny) występujące u prawie 50% wszystkich białek

2. N-acetylacja , N-formylacja, N-metylacja są rodzajami modyfikacji potranslacyjnych białek, w których następuje przyłączenie do N-końca łańcucha polipeptydowego grup acetylowych (acetylacja), metylowych (metylacja) lub metioniny (formylacja).

3. Glikozylacja – w tym procesie następuje dołączenie reszt cukrowcowych do białek (Np.: białek błonowych).


4. Hydroksylacja – w przypadku aminokwasów proliny i lizyny – dołączenie

grupy –OH (Rys).

5. Poli (ADP)-rybozylacja – dołączanie reszt adeninowych.

6. Fosforylacja – aktywacja białka poprzez dołączenie reszty fosforanowej przez specyficzne enzymy - kinazy. Bardzo powszechnie występujące wśród białek (Np.: czynniki transkrypcyjne).

7. Defosforylacja - deaktywacja białka przez usunięcie reszty fosforanowej przez specyficzne enzymy - fosfatazy.

8. Ubikwitynacja – (u organizmów Eukariotycznych) dołączenie innego białka – ubikwityny powoduje, że białko jest przeznaczone do degradacji. W procesie ubikwitynacji są usuwane (degradowane) białka źle sfałdowane, wadliwe oraz takie których ”życie” dobiegło końca. Czas półtrwania białka jest zależny od rodzajów aminokwasów występujących na jego N-końcu.


9. Modyfikacja potranslacyjna białek obejmuje także procesy dołączania reszt lipidowych (lipoproteiny), a także jonów metali (w przypadku białek złożonych), które za pomocą wiązań jonowych łączą się z odpowiednimi grupami funkcyjnymi aminokwasów i stanowią centra aktywne dla wielu enzymów (np.: hemoglobina – Fe).

Heterogenność składu aminokwasowego, tworzonych struktur, rodzajów modyfikacji, a także połączeń z innymi niebiałkowymi substancjami implikuję ogromną różnorodność funkcji, które białka pełnią w organizmie, a także ich właściwości fizyko-chemicznych.

 

Budowa białek

Właściwości białek


Š 1997, 1998 Biologia Molekularna w Internecie                 Webmaster

This server is running Apache