Właściwości białek

Właściwości fizyko-chemiczne białek są pochodną ich sekwencji i są ściśle powiązane z funkcją jaką pełnią w organizmie. Rozpuszczalność białek w roztworach jest uzależniona od wzajemnego stosunku aminokwasów hydrofobowych i hydrofilowych. Do nierozpuszczalnych w wodzie należą skleroproteiny tkanki łącznej (rogi, paznokcie, włosy) oraz białka wchodzące w skład błon lipidowych (receptory błonowe). Przykładem rozpuszczalnych w wodzie, są białka osocza krwi (globuliny). Wskutek dużych rozmiarów cząsteczek (kilka – kilkaset nanometrów), ich wodne roztwory wykazują typowe właściwości koloidów hydrofilowych. O rozpuszczalności decyduje przede wszystkim zdolność do hydratacji. Białko w stanie stałym zmieszane z małą ilością wody tworzy galaretowaty żel. W miarę dodawania rozpuszczalnika białka rozpuszczają się bardziej i powstaje zol.

Charakteryzuje się on wysoką lepkością, obniżonym napięciem powierzchniowym, rozpraszaniem światła (efekt Tyndalla), aktywnością koloido-osmotyczną oraz podatnością na koagulację - zmianę żel-zol pod wpływem różnych czynników.

Czynnikiem poprawiającym rozpuszczalność większości białek są niskie stężenia soli, natomiast pod wpływem wysokich stężeń soli, niektórych kwasów

(kw. trichlorooctowy), soli metali ciężkich, rozpuszczalników organicznych (chloroform), a także wysokiej temperatury (>50oC) następuje ich wytrącenie z roztworu. Białka wykazują także właściwości kwasowo-zasadowe, gdyż ich składniki – aminokwasy posiadają grupy funkcyjne zdolne do jonizacji. Przy pewnej charakterystycznej dla każdego białka wartości pH, nazywanej punktem izoelektrycznym, cząsteczki mają zerowy ładunek. Przy tej wartości rozpuszczalność większości białek osiąga minimum. Przy wartościach pH, różnych od punktu izoelektrycznego, proteiny występują w roztworze w postaci makrojonów, przez co mogą poruszać się w polu elektrycznym (elektroforeza). Roztwory białek działają buforująco w szerokich zakresach pH. Ponadto białka ulegają specyficznym rekcjom uwarunkowanym obecnością różnych grup funkcyjnych aminokwasów.

Modyfikacje potranslacyjne

Podział białek


Š 1997, 1998 Biologia Molekularna w Internecie                 Webmaster

This server is running Apache