W│a╢ciwo╢ci bia│ek

W│a╢ciwo╢ci fizyko-chemiczne bia│ek s▒ pochodn▒ ich sekwencji i s▒ ╢ci╢le powi▒zane z funkcj▒ jak▒ pe│ni▒ w organizmie. Rozpuszczalno╢µ bia│ek w roztworach jest uzale┐niona od wzajemnego stosunku aminokwas≤w hydrofobowych i hydrofilowych. Do nierozpuszczalnych w wodzie nale┐▒ skleroproteiny tkanki │▒cznej (rogi, paznokcie, w│osy) oraz bia│ka wchodz▒ce w sk│ad b│on lipidowych (receptory b│onowe). Przyk│adem rozpuszczalnych w wodzie, s▒ bia│ka osocza krwi (globuliny). Wskutek du┐ych rozmiar≤w cz▒steczek (kilka û kilkaset nanometr≤w), ich wodne roztwory wykazuj▒ typowe w│a╢ciwo╢ci koloid≤w hydrofilowych. O rozpuszczalno╢ci decyduje przede wszystkim zdolno╢µ do hydratacji. Bia│ko w stanie sta│ym zmieszane z ma│▒ ilo╢ci▒ wody tworzy galaretowaty ┐el. W miarΩ dodawania rozpuszczalnika bia│ka rozpuszczaj▒ siΩ bardziej i powstaje zol.

Charakteryzuje siΩ on wysok▒ lepko╢ci▒, obni┐onym napiΩciem powierzchniowym, rozpraszaniem ╢wiat│a (efekt Tyndalla), aktywno╢ci▒ koloido-osmotyczn▒ oraz podatno╢ci▒ na koagulacjΩ - zmianΩ ┐el-zol pod wp│ywem r≤┐nych czynnik≤w.

Czynnikiem poprawiaj▒cym rozpuszczalno╢µ wiΩkszo╢ci bia│ek s▒ niskie stΩ┐enia soli, natomiast pod wp│ywem wysokich stΩ┐e± soli, niekt≤rych kwas≤w

(kw. trichlorooctowy), soli metali ciΩ┐kich, rozpuszczalnik≤w organicznych (chloroform), a tak┐e wysokiej temperatury (>50oC) nastΩpuje ich wytr▒cenie z roztworu. Bia│ka wykazuj▒ tak┐e w│a╢ciwo╢ci kwasowo-zasadowe, gdy┐ ich sk│adniki û aminokwasy posiadaj▒ grupy funkcyjne zdolne do jonizacji. Przy pewnej charakterystycznej dla ka┐dego bia│ka warto╢ci pH, nazywanej punktem izoelektrycznym, cz▒steczki maj▒ zerowy │adunek. Przy tej warto╢ci rozpuszczalno╢µ wiΩkszo╢ci bia│ek osi▒ga minimum. Przy warto╢ciach pH, r≤┐nych od punktu izoelektrycznego, proteiny wystΩpuj▒ w roztworze w postaci makrojon≤w, przez co mog▒ poruszaµ siΩ w polu elektrycznym (elektroforeza). Roztwory bia│ek dzia│aj▒ buforuj▒co w szerokich zakresach pH. Ponadto bia│ka ulegaj▒ specyficznym rekcjom uwarunkowanym obecno╢ci▒ r≤┐nych grup funkcyjnych aminokwas≤w.

Modyfikacje potranslacyjne

Podzia│ bia│ek


⌐ 1997, 1998 Biologia Molekularna w Internecie                 Webmaster

This server is running Apache